Review of: Uljö

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On 16.01.2020
Last modified:16.01.2020

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We determined the crystal structure of the terminal oxygenase component of the biphenyl dioxygenase BphA1A2 derived from Rhodococcus strain sp. RHA1 in substrate-free and complex forms.

These crystal structures revealed that the substrate-binding pocket makes significant conformational changes upon substrate binding to accommodate the substrate into the pocket.

The cooperative actions of residues in the three groups seem to determine the substrate specificity of the enzyme. Biological Information Research Center BIRC , National Institute of Advanced Industrial Science and Technology AIST , Aomi, Koto-ku, Tokyo , Japan.

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